 Иммуноглобулины человекаФакторы Gm и Inv представляют собой серологически выявляемые варианты белков антител (иммуноглобулинов), содержащихся в сыворотке. Иммуноглобулины — это класс физиологически очень важных и крайне сложных белков. Поэтому вначале мы сообщим некоторые самые общие сведения об их строении и функциях.
В постнатальном периоде образуются антитела к самым разнообразным микроорганизмам, чужеродным белкам и сложным углеводам, попадающим в ткани тела. Замечательное свойство антител заключается в их способности связываться более или менее избирательно с антигенами, вызвавшими их образование. Происходит это, вероятно, благодаря тому, что связывающая антиген часть молекулы иммуноглобулина довольно строго соответствует определенным участкам (антигенным детерминантам) поверхности антигена. Известно, что аминокислотная последовательность этих связывающих антиген участков крайне вариабельна; это и не удивительно, если учесть существование множества самых разнообразных антигенов.
Считают, что такая вариабельность кодируется генами; не ясно, однако, какая часть соответствующей генетической информации передается через гаметы, а какая создается в соматических клетках индивидуума. Согласно наиболее распространенной «клональной теории», антиген не служит матрицей, на которой формируется антитело; само присутствие антигена каким-то способом стимулирует пролиферацию именно тех
предсуществующих клеток, которые закодированы так, что образуют антитела, соответствующие антигену.
Схематически молекула Ig представлена на рис. 17.9. Она имеет форму буквы Y и состоит из двух идентичных половин, каждая из которых содержит тяжелую (Heavy — Н) и легкую (Light — L) цеви, соединенные в вертикальном участке Y. Обе половины, Н-'и L-цепи, удерживаются рядом главным образом дисульфидными' связями. Вариабельные участки L- и Н-цепей
(обозначенные на схеме V) образуют N-концевые половины вертикального участка Y. Поэтому каждая молекула Ig содержит два идентичных участка связывания антигена; электронно-микроскопически показано, что такая «двухвалентность» приводит к образованию агрегатов, состоящих из молекул антитела и антигена. Остальные участки L- и Н-цепей по своей аминокислотной последовательности гораздо менее вариабельны (constant, С). Тем не менее удается различить несколько структурно неодинаковых классов и субклассов этих цепей; существует дополнительный полиморфизм ограниченных участков цепей определенных типов, создающий ту или иную специфичность по Gm и Inv. У человека и высших позвоночных известны два типа L-цепей (х и 1) и 5 классов Н-цепей (у, а, г\, б, е).
Последние характеризуют 5 классов молекул Ig(IgG, IgA, IgM, IgD, IgE), различающиеся по иммунологическим свойствам. IgG, составляющий основную массу иммуноглобулина нормальной Сыворотки, способен проникать через плацентарный барьер; большая часть Ig новорожденного — это IgG его матери. Молекула IgM (молекулярный вес 900 000) состоитиз 5 субъединиц, каждая примерно той же величины, что и еди-ничные молекулы какого-либо другого класса; обычно антитела этого класса первыми образуются в ответ на антигенный стимул. IgA обнаруживается главным образом на слизистых и содержится в их секретах. Некоторые свойства этих цепей приведены в табл. 17.7. На рйе. 17.9 цепи изображены прямыми, однако в действительности о'ни Имеют перегибы в определенных участках, стабилизируемые дисульфидными связями.
Специфичность Gm (теперь их насчитывается 20) определяется лишь вариантами Н-цепей IgG. Распознают четыре подкласса тяжелых цепей IgG^Gi, vGa, ?G3, ^G4). Некоторые специфичности Gm связываются с yGi, другие — с YG3, одна-две — с vG2; до сих пор не известны специфичности, связанные с YG4 (табл. 17.8). |
